Denominazione

Biochimica delle malattie da misfolding proteico e delle amiloidosi

Attività di ricerca

Le malattie da misfolding proteico rappresentano un'importante categoria di patologie che comprende la malattia di Alzheimer, le malattie da prione e le amiloidosi sistemiche. Il nostro gruppo di ricerca ha una lunga tradizione nello studio della biochimica delle proteine derivante dall'esperienza e dall'insegnamento della Prof.ssa G. Ferri, che ha fondato e guidato per molti anni questo gruppo. Attualmente la nostra ricerca è rivolta alla caratterizzazione delle basi strutturali responsabili della conversione patologica di proteine globulari in fibrille amiloidi e all'individuazione di nuovi farmaci per la cura delle amiloidosi.
Questa ricerca richiede un ampio approccio tecnologico che comprende:
1) le tecniche di biochimica di base per lo studio delle proteine, per la produzione di proteine ricombinanti e per la loro caratterizzazione;
2) un ampio numero di tecniche spettroscopiche condotte sia all'equilibrio che in condizioni di stopped-flow per lo studio della funzione e del folding delle proteine;
3) lo studio NMR sulle proteine in soluzione grazie alla collaborazione con l'Università di Udine.
Grazie a questo tipo di approccio il nostro gruppo ha chiarito alcuni aspetti strutturali, cinetici e termodinamici riguardanti il meccanismo di formazione di fibrille di tre proteine umane considerate come il prototipo delle proteine amiloidogeniche: lisozima, b2-microglobulina e apolipoproteina A-I. Il principale obiettivo della nostra ricerca riguarda la caratterizzazione dei meccanismi molecolari responsabili della specificità tessutale della deposizione delle fibre amiloidi. In questo ambito gli studi proteomici condotti sulle proteine naturali sono strettamente correlati agli studi biofisici sulle proteine purificate o sulle proteine complessate con i loro ligandi naturali. La caratterizzazione di nuovi targets molecolari viene sviluppata in parallelo all'identificazione di nuovi ligandi sintetici potenzialmente interessanti dal punto di vista farmaceutico per il trattamento della malattia. Il laboratorio fa parte del Centro Nazionale Italiano per lo studio e la cura delle amiloidosi e collabora con il corrispondente Centro Nazionale Inglese.

Parole chiave

Obbligate
  • LS6_1 - Biological basis of non-communicable diseases, except for neural/psychiatric, immunity-related and metabolism-related disorders.
  • LS2_9 - Proteomics
  • LS1_6 - Biophysics

 

Libere
  • amiloidosi
  • struttura e funzione delle proteine
  • folding proteico

 

Coordinatore

Vittorio Bellotti
Professore Ordinario
Dipartimento Di Medicina Molecolare
Via Taramelli 3b - Pavia
Tel. 00390382987932 - Mob.
E-mail: vittorio.bellotti@unipv.it - stoppini@unipv.it

Profilo del coordinatore

Curriculum Vitae

Vittorio Bellotti (nato a Cremona il 5/7/1957) è professore di Biochimica presso l'Università di Pavia e Professore di Biochimica Medica presso Division of Medicine, University College London (UCL) a Londra. La sua preparazione medica ha influito sulla linea di ricerca intrapresa, focalizzata sulle malattie da misfolding proteico. Il prof. Bellotti ha iniziato questa sua ricerca alla fine del 1985 presso il laboratorio del Prof. Osserman (Columbia University NY-USA), dove ha potuto apprezzare i vantaggi derivanti da un approccio multidisciplinare per lo studio di queste complesse patologie. Ritornato in Italia il Prof. Bellotti ha continuato i suoi studi sulla relazione tra struttura e funzione delle proteine e nel 1991 ha contribuito alla scoperta della prima molecola capace di interferire con il processo amiloidogenico; nel 1994 ha incominciato una collaborazione scientifica con il Prof. Mark Pepys, con il quale ha lavorato a Londra per due anni per lo studio di forme amiloidogeniche del lisozima umano. Gli studi di struttura/funzione delle proteine condotti dal Prof. Bellotti hanno portato alla formulazione di un nuovo modello di amiloidogenesi ormai ampiamente accettato e oggetto di un articolo pubblicato su Nature nel 1997. Il gruppo del Prof. Bellotti è organizzato sul modello dei gruppi di ricerca diretti dal Prof. Osserman e Pepys, stabilendo un importante network di collaborazioni con gruppi di ricerca nazionali e internazionali.
La competenza e il personale contributo del Prof. Bellotti nel campo dell'amiloidosi è riconosciuto a livello internazionale come testimoniano le numerose richieste di reviews riguardanti i meccanismi molecolari responsabili dello sviluppo di amiloidosi e i numerosi inviti a tenere conferenze in importanti centri di ricerca.

 

Pubblicazioni più significative degli ultimi 5 anni (max 5)
Valleix S; Gillmore JD; Bridoux F; MANGIONE, PALMA; Dogan A; Nedelec B; Boimard M; Touchard G; Goujon JM; Lacombe C; Lozeron P; Adams D; Lacroix C; Maisonobe T; Planté Bordeneuve V; Vrana JA; Theis JD; GIORGETTI, SOFIA; PORCARI, RICCARDO; Ricagno S; Bolognesi M; STOPPINI, MONICA; Delpech M; Pepys MB; Hawkins PN; BELLOTTI, VITTORIO
Hereditary systemic amyloidosis due to Asp76Asn variant β2-microglobulin.
Rivista: NEW ENGLAND JOURNAL OF MEDICINE - Volume: 366 - Pagine: 2276-2283 - Num. pagine: 8 - Anno: 2012
(1 Contributo su Rivista)
Domanska Katarzyna; Vanderhaegen Saskia; Srinivasan Vasundara; Pardon Els; Dupeux Florine; Marquez Jose; GIORGETTI, SOFIA; STOPPINI, MONICA; Wyns Lode; BELLOTTI, VITTORIO; Steyaert Jan
Atomic structure of a nanobody trapped domain swapped dimer of an amyloidogenic β2-microglobulin variant
Rivista: PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA - Volume: 108 - Pagine: 1314-9-1319 - Anno: 2011
(1 Contributo su Rivista)
Bodin K; Ellmerich S; Kahan MC; Tennent GA; Loesch A; Gilbertson JA; Hutchinson WL; MANGIONE, PALMA; Gallimore JR; Millar DJ; Minogue S; Dhillon AP; Taylor GW; Bradwell AR; Petrie A; Gillmore JD; BELLOTTI, VITTORIO; Botto M; Hawkins PN; Pepys MB
Antibodies to human serum amyloid P component eliminate visceral amyloid deposits.
Rivista: NATURE - Volume: 468 - Pagine: 93-97 - Anno: 2010
(1 Contributo su Rivista)
Kolstoe SE; MANGIONE, PALMA; BELLOTTI, VITTORIO; Taylor GW; Tennent GA; Deroo S; Morrison AJ; Cobb AJ; Coyne A; McCammon MG; Warner TD; Mitchell J; Gill R; Smith MD; Ley SV; Robinson CV; Wood SP; Pepys MB
Trapping of palindromic ligands within native transthyretin prevents amyloid formation.
Rivista: PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA - Volume: 107 - Pagine: 20483-20488 - Num. pagine: 6 - Anno: 2010
(1 Contributo su Rivista)

 

Indici
  • ISI (dal 1990):
    • Numero di citazioni complessivo: 4751
    • H index: 33
  • SCOPUS (dal 1996):
    • Numero di citazioni complessivo: 4122
    • H index: 26

     

Membri dell'unità di ricerca

Afferenti all'Università di Pavia
1 Arcidiaco Patrizia Personale Tecnico Amministrativo H Index ISI: 6
Centro Di Servizi Interdipartimentale 'Centro Grandi Strumenti'
2 Gallanti Angelo Personale Tecnico Amministrativo H Index ISI: 5
Dipartimento Di Medicina Molecolare
3 Giorgetti Sofia Ricercatore H Index ISI: 18
Dipartimento Di Medicina Molecolare
4 Mangione Palma Ricercatore H Index ISI: 21
Dipartimento Di Medicina Molecolare
5 Marchese Loredana Assegnista di Ricerca H Index ISI: 4
Dipartimento Di Medicina Molecolare
6 Raimondi Sara Assegnista di Ricerca H Index ISI: 11
Dipartimento Di Medicina Molecolare
7 Soria Cristina Dottorando XXVII CICLO H Index ISI: 1
Dipartimento Di Medicina Molecolare
8 Stoppini Monica Professore Associato H Index ISI: 23
Dipartimento Di Medicina Molecolare
9 Verona Guglielmo Dottorando XXVIII CICLO
Dipartimento Di Medicina Molecolare
10 Zorzoli Irene Personale Tecnico Amministrativo H Index ISI: 9
Dip. Med.Interna - Sez. Medicina Interna E Oncologia Medica

 

Afferenti ad altri enti/istituzioni
1 Porcari Riccardo Research Associate H Index ISI: 4
University College London Regno Unito

 

Collaborazioni strategiche

1 Bolognesi Martino
Dipartimento di Scienze Biomolecolari e Biotecnologiche Università degli Studi di Milano Italia
2 Chiti Fabrizio
Dipartimento di Scienze Biochimiche, Università degli Studi di Firenze Italia
3 Dobson Chris
Department of Chemistry, University of Cambridge Italia
4 Esposito Gennaro
Scienze e tecnologie Biomediche , Università degli Studi di Udine Italia
5 Merlini Giampaolo
University of Pavia and IRCSS Fondazione Policlinico S. Matteo Italia
6 Obici Laura
Laboratori di Biotecnologie, IRCSS Fondazione Policlinico S. Matteo, Pavia Italia
7 Pepys Mark
Centre for Amyloidosis and Acute Phase Proteins, University College, London Italia
8 Relini Annalisa
Dipartmento di Fisica, Università di Genova Italia
9 Salmona Mario
Istituto di Ricerche Farmacologiche Mario Negri, Milano Italia
10 Stefani Massimo
Dipartimento di Scienze Biochimiche, Università degli Studi di Firenze Italia
11 Wyns Lode
VIB Department of Molecular and Cellular Interactions Vrije Universiteit Brussel Italia

 

Finanziamenti - Principali progetti finanziati negli ultimi 5 anni

Fonte finanziamento/
tipologia progetto
Nome progetto Inizio progetto Durata progetto
Fondazione Cariplo “Novel therapeutic strategies for Alzheimer’s disease and other amyloidosis: analysis of their efficacy in transgenic C. elegans expressing human amyloid proteins”. 01/01/2010 24 M
MIUR PRIN 2008 Oligomerisation and fibrillogenesis of beta2-microglobulin in a biologically compatible environment: models for amyloid diseases and essential tools for drug discovery 22/03/2010 24 M
Fondazione Cariplo Development of an optical biosensor for the detection of amyloid fibrils-ligands interactions on a silicon micromachined structure 01/04/2008 36 M
MIUR- FIRB FUTURO IN RICERCA Dalle conoscenze di base riguardanti la dinamica dell'autoaggregazione della β2-microglobulina alla scoperta di nuovi inibitori dell'amiloidogenesi. 08/03/2012 36 M

Prodotti dell'unità di ricerca

Altre pubblicazioni (max 30)
L. Diomede; SORIA, CRISTINA; M. Romeo; GIORGETTI, SOFIA; MARCHESE, LOREDANA; MANGIONE, PALMA; PORCARI, RICCARDO; ZORZOLI, IRENE; M. Salmona; BELLOTTI, VITTORIO; STOPPINI, MONICA
C. elegans expressing human beta2-microglobulin: a novel model for studying the relationship between the molecular assembly and the toxic phenotype.
Rivista: PLOS ONE - Volume: 7 - Pagine: e52314-Anno: 2012
(1 Contributo su Rivista)
Pepys MB; Gallimore JR; Lloyd J; Li Z; Graham D; Taylor GW; Ellmerich S; MANGIONE, PALMA; Tennent GA; Hutchinson WL; Millar DJ; Bennett G; More J; Evans D; Mistry Y; Poole S; Hawkins PN
Isolation and characterization of pharmaceutical grade human pentraxins, serum amyloid P component and C-reactive protein, for clinical use.
Rivista: JOURNAL OF IMMUNOLOGICAL METHODS - Volume: 384 - Pagine: 92-102 - Num. pagine: 11 - Anno: 2012
(1 Contributo su Rivista)
Rennella E; Corazza A; Codutti L; BELLOTTI, VITTORIO; STOPPINI, MONICA; Viglino P; Fogolari F; Esposito G.
Determining the energy landscape of proteins by a fast isotope exchange NMR approach.
Rivista: JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY - Volume: 134 - Pagine: 4457-4460 - Num. pagine: 4 - Anno: 2012
(1 Contributo su Rivista)
GIORGETTI, SOFIA; RAIMONDI, SARA; Pagano K; Relini A; Bucciantini M; Corazza A; Fogolari F; Codutti L; Salmona M; MANGIONE, PALMA; COLOMBO, LINO; De Luigi A; PORCARI, RICCARDO; Gliozzi A; Stefani M; Esposito G; BELLOTTI, VITTORIO; STOPPINI, MONICA
Effect of tetracyclines on the dynamics of formation and destructuration of {beta}2-microglobulin amyloid fibrils.
Rivista: THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY - Volume: 286 - Pagine: 2121-2131 - Num. pagine: 11 - Anno: 2011
(1 Contributo su Rivista)
RAIMONDI, SARA; Guglielmi F; GIORGETTI, SOFIA; Gaetano SD; Arciello A; Monti DM; Relini A; Nichino D; Doglia SM; Natalello A; Pucci P; MANGIONE, PALMA; Obici L; MERLINI, GIAMPAOLO; STOPPINI, MONICA; Robustelli P; Tartaglia GG; Vendruscolo M; Dobson CM; Piccoli R; BELLOTTI, VITTORIO
Effects of the Known Pathogenic Mutations on the Aggregation Pathway of the Amyloidogenic Peptide of Apolipoprotein A-I.
Rivista: JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY - Volume: 407 - Pagine: 465-476 - Num. pagine: 12 - Anno: 2011
(1 Contributo su Rivista)
Barbet Massin E; Ricagno S; Lewandowski JR; GIORGETTI, SOFIA; BELLOTTI, VITTORIO; Bolognesi M; Emsley L; Pintacuda G.
Fibrillar vs crystalline full-length beta-2-microglobulin studied by high-resolution solid-state NMR spectroscopy.
Rivista: JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY - Volume: 132 - Pagine: 5556-5557 - Anno: 2010
(1 Contributo su Rivista)
Corazza A; Rennella E; Schanda P; Mimmi MC; Cutuil T; RAIMONDI, SARA; GIORGETTI, SOFIA; Fogolari F; Viglino P; Frydman L; Gal M; BELLOTTI, VITTORIO; Brutscher B; Esposito G.
Native-unlike long-lived intermediates along the folding pathway of the amyloidogenic protein beta2-microglobulin revealed by real-time two-dimensional NMR.
Rivista: THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY - Volume: 285 - Pagine: 5827-5835 - Anno: 2010
(1 Contributo su Rivista)
Rennella E; Corazza A; GIORGETTI, SOFIA; Fogolari F; Viglino P; PORCARI, RICCARDO; Verga L; STOPPINI, MONICA; BELLOTTI, VITTORIO; Esposito G.
Folding and fibrillogenesis: clues from beta2-microglobulin.
Rivista: JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY - Volume: 401 - Pagine: 286-297 - Anno: 2010
(1 Contributo su Rivista)
Santambrogio C; Ricagno S; Colombo M; Barbiroli A; Bonomi F; BELLOTTI, VITTORIO; Bolognesi M; Grandori R.
DE-loop mutations affect beta2 microglobulin stability, oligomerization, and the low-pH unfolded form.
Rivista: PROTEIN SCIENCE - Volume: 19 - Pagine: 1386-1394 - Anno: 2010
(1 Contributo su Rivista)
Kolstoe SE; Ridha BH; BELLOTTI, VITTORIO; Wang N; Robinson CV; Crutch SJ; Keir G; Kukkastenvehmas R; Gallimore JR; Hutchinson WL; Hawkins PN; Wood SP; Rossor MN; Pepys M.B.
Molecular dissection of Alzheimer's disease neuropathology by depletion of serum amyloid P component.
Rivista: PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA - Volume: 106 - Pagine: 7619-7623 - Anno: 2009
(1 Contributo su Rivista)
Ricagno S; RAIMONDI, SARA; GIORGETTI, SOFIA; BELLOTTI, VITTORIO; Bolognesi M.
Human beta-2 microglobulin W60V mutant structure: Implications for stability and amyloid aggregation.
Rivista: BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS - Volume: 380 - Pagine: 543-547 - Anno: 2009
(1 Contributo su Rivista)
BELLOTTI, VITTORIO; Chiti F.
Amyloidogenesis in its biological environment: challenging a fundamental issue in protein misfolding diseases.
Rivista: CURRENT OPINION IN STRUCTURAL BIOLOGY - Volume: 18 - Pagine: 771-779 - Anno: 2008
(1 Contributo su Rivista)
CARAZZONE, CHIARA; COLOMBO, RAFFAELLA; Quaglia M; MANGIONE, PALMA; RAIMONDI, SARA; GIORGETTI, SOFIA; CACCIALANZA, GABRIELE; BELLOTTI, VITTORIO; DE LORENZI, ERSILIA
Sulfonated molecules that bind a partially structured species of beta2-microglobulin also influence refolding and fibrillogenesis.
Rivista: ELECTROPHORESIS - Volume: 29 - Pagine: 1502-1510 - Anno: 2008
(1 Contributo su Rivista)
G. Esposito; S. Ricagno; A. Corazza; E. Rennella; D. Gümral; M. C. Mimmi; E. Betto; C. E. Pucillo; F. Fogolari; P. Viglino; RAIMONDI, SARA; GIORGETTI, SOFIA; B. Bolognesi; MERLINI, GIAMPAOLO; STOPPINI, MONICA; M. Bolognesi; BELLOTTI, VITTORIO
The controlling roles of Trp60 and Trp95 in beta2-microglobulin function, folding and amyloid aggregation properties.
Rivista: JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY - Volume: 378 - Pagine: 887-897 - Num. pagine: 11 - Anno: 2008
(1 Contributo su Rivista)
Hakobyan S; Harris CL; van den Berg CW; Fernandez Alonso MC; de Jorge EG; de Cordoba SR; Rivas G; MANGIONE, PALMA; Pepys MB; Morgan B.P.
Complement factor H binds to denatured rather than to native pentameric C-reactive protein.
Rivista: THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY - Volume: 283 - Pagine: 30451-30460 - Num. pagine: 10 - Anno: 2008
(1 Contributo su Rivista)
LAVATELLI, FRANCESCA; D. H. Perlman; B. Spencer; T. Prokaeva; M. E. McComb; R. Théberge; L. H. Connors; BELLOTTI, VITTORIO; D. C. Seldin; MERLINI, GIAMPAOLO; M. Skinner; C. E. Costello
Amyloidogenic and associated proteins in systemic amyloidosis proteome of adipose tissue.
Rivista: MOLECULAR & CELLULAR PROTEOMICS - Volume: 7 - Pagine: 1570-1583 - Num. pagine: 14 - Anno: 2008
(1 Contributo su Rivista)
Navazza V; Gabba S; ALFIERI, ANDREA; GIORGETTI, SOFIA; MARCHESE, LOREDANA; PALLADINI, GIOVANNI; MATTEVI, ANDREA; ASCARI, EDOARDO; CAPORALI, ROBERTO; MONTECUCCO, CARLOMAURIZIO; MERLINI, GIAMPAOLO; Perfetti V.
Structural features of two monoclonal cryocrystalglobulins causing a rheumatic syndrome with vasculitis
Rivista: MOLECULAR IMMUNOLOGY - Volume: 45 - Pagine: 1519-1524 - Anno: 2008
(1 Contributo su Rivista)
Relini A.; De Stefano S.; Torrassa S.; Cavalleri O.; Rolandi R.; Gliozzi A.; GIORGETTI, SOFIA; RAIMONDI, SARA; MARCHESE, LOREDANA; Verga L.; ROSSI, ANTONIO; STOPPINI, MONICA; BELLOTTI, VITTORIO
Heparin strongly enhances the formation of beta 2-microglobulin amyloid fibrils in the presence of type I collagen
Rivista: THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY - Volume: 283 - Pagine: 4912-4920 - Anno: 2008
(1 Contributo su Rivista)
Rennella E; Corazza A; Fogolari F; Viglino P; GIORGETTI, SOFIA; STOPPINI, MONICA; BELLOTTI, VITTORIO; Esposito G.
Equilibrium unfolding thermodynamics of {beta}2-microglobulin analyzed through native-state H/D exchange.
Rivista: BIOPHYSICAL JOURNAL - Anno: 2008
(1 Contributo su Rivista)
Ricagno S; Colombo M; de Rosa M; Sangiovanni E; GIORGETTI, SOFIA; RAIMONDI, SARA; BELLOTTI, VITTORIO; Bolognesi M.
DE loop mutations affect beta2-microglobulin stability and amyloid aggregation
Rivista: BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS - Volume: 377 - Pagine: 146-150 - Anno: 2008
(1 Contributo su Rivista)
BELLOTTI, VITTORIO; NUVOLONE, MARIO ULISSE; GIORGETTI, SOFIA; OBICI L; PALLADINI, GIOVANNI; RUSSO, PAOLA ROSA NICE MARIA; LAVATELLI, FRANCESCA; PERFETTI V; MERLINI, GIAMPAOLO
The workings of the amyloid diseases.
Rivista: ANNALS OF MEDICINE - Volume: 39 - Pagine: 200-207 - Num. pagine: 8 - Anno: 2007
(1 Contributo su Rivista)
FOGOLARI F; CORAZZA A; VIGLINO P; ZUCCATO P; PIERI L; FACCIOLI P; BELLOTTI, VITTORIO; ESPOSITO G.
Molecular dynamics simulation suggests possible interaction patterns at early steps of beta2-microglobulin aggregation
Rivista: BIOPHYSICAL JOURNAL - Volume: 92 - Pagine: 1673-1681 - Anno: 2007
(1 Contributo su Rivista)
GIORGETTI, SOFIA; STOPPINI, MONICA; TENNENT GA; RELINI A; MARCHESE, LOREDANA; RAIMONDI, SARA; MONTI M; MARINI, SARA FRANCESCA; OSTERGAARD O; HEEGAARD NH; PUCCI P; ESPOSITO G; MERLINI, GIAMPAOLO; BELLOTTI, VITTORIO
Lysine 58-cleaved beta2-microglobulin is not detectable by 2D electrophoresis in ex vivo amyloid fibrils of two patients affected by dialysis-related amyloidosis
Rivista: PROTEIN SCIENCE - Volume: 16 - Pagine: 343-349 - Num. pagine: 7 - Anno: 2007
(1 Contributo su Rivista)
DI GAETANO S; GUGLIELMI F; ARCIELLO A; MANGIONE, PALMA; MONTI M; PAGNOZZI D; RAIMONDI, SARA; GIORGETTI, SOFIA; ORRU S; CANALE C; PUCCI P; DOBSON CM; BELLOTTI, VITTORIO; PICCOLI R.
Recombinant amyloidogenic domain of ApoA-I: analysis of its fibrillogenic potential
Rivista: BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS - Volume: 351 - Pagine: 223-228 - Num. pagine: 6 - Anno: 2006
(1 Contributo su Rivista)
Pepys MB; Hirschfield GM; Tennent GA; Gallimore JR; Kahan MC; BELLOTTI, VITTORIO; Hawkins PN; Myers RM; Smith MD; Polara A; Cobb AJ; Ley SV; Aquilina JA; Robinson CV; Sharif I; Gray GA; Sabin CA; Jenvey MC; Kolstoe SE; Thompson D; Wood S.P.
Targeting C-reactive protein for the treatment of cardiovascular disease.
Rivista: NATURE - Volume: 440 - Pagine: 1217-1221 - Anno: 2006
(1 Contributo su Rivista)
PIAZZA R; PIERNO M; IACOPINI S; MANGIONE, PALMA; ESPOSITO G; BELLOTTI, VITTORIO
Micro-heterogeneity and aggregation in beta2-microglobulin solutions: effects of temperature, pH, and conformational variant addition.
Rivista: EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS - Volume: 35 - Pagine: 439-445 - Num. pagine: 7 - Anno: 2006
(1 Contributo su Rivista)
RELINI A; CANALE C; DE STEFANO S; ROLANDI R; GIORGETTI, SOFIA; STOPPINI, MONICA; ROSSI, ANTONIO; FOGOLARI F; CORAZZA A; ESPOSITO G; GLIOZZI A; BELLOTTI, VITTORIO
Collagen plays an active role in the aggregation of beta 2-microglobulin under physio-pathological conditions of dialysis-related amyloidosis.
Rivista: THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY - Volume: 281 - Pagine: 16521-16529 - Num. pagine: 9 - Anno: 2006
(1 Contributo su Rivista)
ESPOSITO G; CORAZZA A; VIGLINO P; VERDONE G; PETTIROSSI F; FOGOLARI F; MAKEK A; GIORGETTI, SOFIA; MANGIONE, PALMA; STOPPINI, MONICA; BELLOTTI, VITTORIO
Solution structure of beta(2)-microglobulin and insights into fibrillogenesis
Rivista: BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA - Volume: 1753 - Pagine: 76-84 - Num. pagine: 9 - Anno: 2005
(1 Contributo su Rivista)
GIORGETTI, SOFIA; ROSSI, ANTONIO; MANGIONE, PALMA; RAIMONDI, SARA; MARINI, SARA FRANCESCA; STOPPINI, MONICA; CORAZZA A.; VIGLINO P.; ESPOSITO G.; CETTA, GIUSEPPE; MERLINI, GIAMPAOLO; BELLOTTI, VITTORIO
Beta2-microglobulin isoforms display an heterogeneous affinity for type I collagen.
Rivista: PROTEIN SCIENCE - Volume: 14 - Pagine: 696-702 - Num. pagine: 7 - Anno: 2005
(1 Contributo su Rivista)
MERLINI, GIAMPAOLO; BELLOTTI, VITTORIO
Lysozyme: A paradigmatic molecule for the investigation of protein structure, function and misfolding
Rivista: CLINICA CHIMICA ACTA - Volume: 357 - Pagine: 168-172 - Num. pagine: 5 - Anno: 2005
(1 Contributo su Rivista)

 

Eventi (max 10)
2009 "TETRACICLINE E AMILOIDOSI" 15 settembre 2009 Dipartimento di Biochimica Università degli Studi di Pavia

 

Brevetti
Pepys M; Ley SV; Morrison AJ; BELLOTTI, VITTORIO; Wood S; Kolstoe S; Smith M.
Compound and use thereof in the treatment of amyloidosis

 

Punti di forza comparativi dell'unità di ricerca in un orizzonte di 3-5 anni


Il gruppo di ricerca ha una consolidata e ben riconosciuta esperienza nella preparazione di proteine amiloidogeniche naturali e ricombinanti e nella produzione di modelli dinamici di amiloidogenesi in grado di riprodurre in vitro le condizioni fisiopatologiche che caratterizzano la malattia. Questi modelli in vitro rappresentano degli strumenti estremamente utili per poter sezionare i diversi aspetti biofisici che caratterizzano il processo di fibrillogenesi in condizioni compatibili con quelle fisiologiche. L'ottimizzazione dei modelli di amiloidogenesi, con diversi gradi di complessità, permette di ottenere informazioni fondamentali riguardo la patogenesi della malattia e di avere a disposizione uno strumento insostituibile per l'individuazione di farmaci efficaci per la cura della malattia.